- Donate
- Understanding Rare Disease
- Living with a Rare Disease
- Community Support
- Advancing Research
- Driving Policy
- Get Involved
- Rare Disease News
- Resource Library
- About Us
- For Clinicians & Researchers
- For Patient Organizations
NORD agradece a Vaishali Sanchorawala, MD, Director del Centro de Amiloidosis, Escuela de Medicina Chobanian & Avedisian de la Universidad de Boston y Centro Mรฉdico de Boston, por su ayuda en la preparaciรณn de este informe en inglรฉs. NORD agradece a Vivian Fernanda Jimรฉnez Ocampo, RN, Profesora catedrรกtica y asesor de La Facultad de Enfermerรญa y Rehabilitaciรณn de La Universidad de La Sabana. Asignatura Embriologรญa y Genรฉtica en Colombia por la traducciรณn del informe al espaรฑol. El informe en espaรฑol fue revisado y modificado por Gioconda Alyea, mรฉdica genetista brasileira el 20 de junio del 2023.
La amiloidosis es una enfermedad que afecta varios รณrganos y sistemas del cuerpo. Se caracteriza por el acumulo de una proteรญna anormal llamada amiloide en diferentes รณrganos del cuerpo. Se clasifica de acuerdo con la proteรญna que se deposita en los tejidos, que es conocida como proteรญna amiloidogรฉnica o proteรญna precursora del amiloide.
Los depรณsitos de amiloide pueden ser sistรฉmicos, cuando son generalizados por todo el cuerpo o localizados cuando afectan sรณlo a un รณrgano o tejido.
La amiloidosis AL (โamiloidosis de cadena ligera de inmunoglobulinaโ, conocida histรณricamente como โamiloidosis primariaโ) es el tipo mรกs comรบn de amiloidosis sistรฉmica. La amiloidosis AL resulta de una anomalรญa (discrasia) de un tipo de glรณbulos blancos llamados cรฉlulas plasmรกticas en la mรฉdula รณsea y estรก relacionada con el mieloma mรบltiple.
La amiloidosis AA (conocida histรณricamente como secundaria) se deriva de la proteรญna inflamatoria amiloide sรฉrica A. La amiloidosis AA se produce en asociaciรณn con enfermedades inflamatorias crรณnicas como las enfermedades reumรกticas, la fiebre mediterrรกnea familiar, la enfermedad intestinal inflamatoria crรณnica, la tuberculosis o el empiema.
La amiloidosis hereditaria es un tipo raro de amiloidosis causada por alteraciones (mutaciones o variantes patogรฉnicas) en varios genes diferentes. El tipo mรกs comรบn de amiloidosis hereditaria se llama ATTR y es causada por mutaciones en el gen de la transtiretina (TTR).
La amiloidosis relacionada con la edad, en la que el amiloide se deriva de la transtiretina de tipo salvaje (normal), es una enfermedad lentamente progresiva que afecta los corazones de las personas de edad avanzada, generalmente hombres y, con menos frecuencia, mujeres, y se denomina amiloidosis ATTRwt.
Los depรณsitos de amiloide tambiรฉn pueden ocurrir ocasionalmente de forma aislada, sin evidencia de una enfermedad sistรฉmica; las amiloidosis vesicales o traqueales aisladas son las presentaciones mรกs frecuentes.
La amiloidosis beta2-microglobulina relacionada con la diรกlisis es un tipo de amiloidosis sistรฉmica que puede ocurrir en las personas que se han hecho una diรกlisis renal a largo plazo para eliminar las impurezas o desechos acumulados en la sangre mediante filtraciรณn mecรกnica. Esta forma de amiloidosis, tambiรฉn conocida como AB2MG (amiloide asociado con la proteรญna beta-2m), estรก asociada con la agregaciรณn de beta2-microglobulina, un tipo de proteรญna amiloide que, normalmente, es eliminada por el riรฑรณn. La amiloidosis beta2-microglobulina relacionada con la diรกlisis ocurre en pacientes con enfermedad renal casi terminal. No afecta a personas con funciรณn renal normal o levemente reducida ni a pacientes con un trasplante renal funcional.
La amiloidosis es una enfermedad que puede afectar muchos รณrganos y sistemas del cuerpo y que tiene muchos seรฑales y sรญntomas diferentes. En la mayorรญa de los casos, las personas afectadas con amiloidosis tienen varios รณrganos afectados.
De acuerdo con el รณrgano u รณrganos afectados, las seรฑales y sรญntomas mรกs comunes son:
La amiloidosis beta2-microglobulina relacionada con la diรกlisis generalmente afecta los huesos y las articulaciones. Los sรญntomas iniciales incluyen:
La amiloidosis es causada por un plegamiento anormal de proteรญnas solubles normales. Las proteรญnas son largas cadenas de molรฉculas que se pliegan de una determinada forma. Para funcionar bien esta forma tiene que ser exacta. En la amiloidosis las proteรญnas no se pliegan bien. Estas proteรญnas anormalmente plegadas se agrupan y se acumulan en varios tejidos del cuerpo en forma de โdepรณsitos de amiloideโ. Estos depรณsitos estรกn formados por fibrillas amiloides, que contienen fibras de proteรญnas anormales que el cuerpo no puede descomponer fรกcilmente. Estos depรณsitos alteran el funcionamiento normal del รณrgano donde se localizan.
Normalmente, las proteรญnas se descomponen aproximadamente al mismo ritmo que se producen, pero estos depรณsitos de amiloide inusualmente estables se depositan mรกs rรกpidamente de lo que se pueden descomponer.
La causa de la amiloidosis AL suele ser una discrasia de cรฉlulas plasmรกticas, una anomalรญa adquirida de las cรฉlulas plasmรกticas en la mรฉdula รณsea con producciรณn de una proteรญna de cadena ligera anormal (parte de un anticuerpo). Por lo general, se produce una cantidad excesiva de proteรญna de anticuerpo y la porciรณn anormal de la cadena ligera o la molรฉcula de anticuerpo completa se acumula en los tejidos del cuerpo en forma de depรณsitos de amiloide.
La amiloidosis AA es causada por el proceso de enfermedad inflamatoria que es parte de la enfermedad de base (subyacente). Aproximadamente en la mitad de los casos, de amiloidosis secundaria la enfermedad subyacente es la artritis reumatoide. La enfermedad de Alzheimer es causada por la acumulaciรณn de proteรญna beta amiloide (Aฮฒ) en el cerebro, lo que provoca toxicidad neuronal en el sistema nervioso central.
La amiloidosis familiar es causada por una mutaciรณn en varios genes diferentes. La forma mรกs comรบn de amiloidosis hereditaria es causada por una mutaciรณn en el gen de la transtiretina (TTR) que resulta en la amiloidosis ATTRv. Se han informado mรกs de 100 variantes diferentes en el gen de la transtiretina y la variante mรกs comรบn se llama V30M. Las diferentes variantes del gen TTR estรกn asociadas con la amiloidosis que afecta a diferentes sistemas de รณrganos. En raras ocasiones, las variantes en los genes de las proteรญnas que causan la amiloidosis son la cadena alfa del fibrinรณgeno A, la apolipoproteรญna A1 y A2, la gelsolina, la LECT2 y la cistatina C.
Todas las amiloidosis hereditarias son heredadas de forma autosรณmica dominante. Los seres humanos heredamos dos copias de cada gen, una copia viene del padre y otra de la madre. Los trastornos genรฉticos dominantes ocurren cuando solo se necesita una sola copia de un gen anormal para causar una enfermedad en particular. El gen anormal se puede heredar de cualquiera de los padres o puede ser el resultado de una nueva mutaciรณn (mutaciรณn de novo) en la persona afectada. El riesgo de transmitir el gen anormal de un padre afectado a su descendencia es del 50% por cada embarazo. El riesgo es el mismo para hombres y mujeres. Sin embargo, no todas las personas que reciben el gen se enfermarรกn de amiloidosis.
La causa exacta de la amiloidosis beta2-microglobulina relacionada con la diรกlisis no se comprende por completo. Un riรฑรณn que funciona normalmente puede eliminar la beta 2-microglobulina. En algunas personas en diรกlisis a largo plazo o en algunas personas en diรกlisis peritoneal ambulatoria continua (CAPD), la incapacidad de los riรฑones para funcionar correctamente conduce a la retenciรณn y acumulaciรณn anormales de la proteรญna beta2-microglobulina. Algunas personas con insuficiencia renal casi terminal tambiรฉn han desarrollado esta forma de amiloidosis. Aunque se cree que esta retenciรณn y acumulaciรณn es el principal factor subyacente, se requieren factores adicionales para que se desarrolle el trastorno, razรณn por la cual sรณlo un porcentaje de personas en diรกlisis desarrollan amiloidosis beta2-microglobulina relacionada con la diรกlisis.
Se estima que hay aproximadamente 4000 nuevos casos de amiloidosis AL anualmente en los Estados Unidos, aunque la incidencia real puede ser un poco mรกs alta ya que muchos caos pueden no haber sido diagnosticados. Si bien se cree que la incidencia es igual en hombres y mujeres, alrededor del 60 % de los pacientes remitidos a centros de amiloide son hombres. La amiloidosis AL se ha informado en personas de hasta 20 aรฑos, pero generalmente se diagnostica entre los 50 y los 65 aรฑos.
Las personas con riesgo de amiloidosis AA incluyen aquellas con enfermedades inflamatorias crรณnicas como artritis reumatoide, artritis psoriรกsica, artritis juvenil crรณnica, espondilitis anquilosante en niรฑos, enfermedad inflamatoria intestinal y fiebre mediterrรกnea familiar. Las personas con enfermedades infecciosas crรณnicas como tuberculosis, lepra, bronquiectasias, osteomielitis y pielonefritis crรณnicas tambiรฉn estรกn en riesgo. La amiloidosis AA ocurre en menos del 5% de las personas con estas condiciones. La enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (una causa rara de demencia relacionada con virus que viven en el ganado) son dos condiciones distintas caracterizadas por diferentes tipos de depรณsitos de amiloide en el cerebro.
La amiloidosis familiar causada por una variante del gen de la transtiretina ocurre en aproximadamente 1 de cada 100 000 caucรกsicos en los EE. UU., y mรกs comรบnmente en los afroamericanos (aproximadamente el 4 % en esa poblaciรณn). Esta condiciรณn prevalece en Portugal, Suecia, Japรณn, Irlanda, Espaรฑa, Francia, Finlandia, Alemania y Grecia. Los sรญntomas suelen comenzar entre los 40 y los 65 aรฑos.
Aunque tanto la amiloidosis familiar como la AA son probablemente menos comunes que la amiloidosis AL, la amiloidosis ATTRwt es probablemente mรกs comรบn, pero muchas veces no se diagnostica.
El diagnรณstico de amiloidosis se sospecha despuรฉs de una historia clรญnica detallada del paciente y una evaluaciรณn clรญnica, pero requiere la aspiraciรณn de grasa abdominal y/o una biopsia del รณrgano afectado.
Si se sospecha la enfermedad los mรฉdicos hacen una biopsia (muestra) del รณrgano afectado. El material de la biopsia se examina microscรณpicamente y se tiรฑe con un tinte llamado rojo Congo que producirรก un color verde cuando se observa en un microscopio polarizador en los casos en que hay amiloide presente. Cuando se diagnostica amiloidosis en una biopsia de tejido, es esencial que la persona afectada sea evaluada con mรกs detalles para determinar quรฉ รณrganos estรกn afectados.
Una vez que se ha establecido el diagnรณstico por una biopsia de tejido de amiloidosis, es crucial determinar el tipo de amiloidosis.
En la amiloidosis AL, se encontrarรกn manifestaciones de una discrasia de cรฉlulas plasmรกticas en el 98% de las veces. En el 2% de los casos, se identifica un linfoma de cรฉlulas B como la causa de la amiloidosis AL. Las pruebas especรญficas que se utilizan para hacer un diagnรณstico de discrasia de cรฉlulas plasmรกticas o clon de cรฉlulas B son inmunofijaciรณn y electroforesis de proteรญnas en sangre y orina, biopsia de mรฉdula รณsea con tinciรณn inmunoquรญmica de cรฉlulas plasmรกticas para cadenas ligeras kappa y lambda y ensayo de cadenas ligeras.
El diagnรณstico de amiloidosis hereditaria TTR se puede confirmar realizando pruebas genรฉticas moleculares para identificar mutaciones en el gen TTR en una muestra de sangre. Si no se identifican mutaciones en el gen de la transtiretina, es posible que la amiloidosis familiar sea debida a mutaciones mรกs raras.
Si el paciente es un anciano con afectaciรณn en el corazรณn sin otros problemas aparentes, el diagnรณstico mรกs probable es amiloidosis ATTRwt, una afecciรณn en la que la transtiretina normal se deposita en el corazรณn.
La inmunotinciรณn especรญfica (por ejemplo, inmunomicroscopรญa electrรณnica de oro) de tejido conservado adecuadamente estรก disponible en centros especializados y es muy รบtil para determinar el tipo exacto de amiloide. En casos de diagnรณstico difรญcil, la espectrometrรญa de masas es capaz de determinar con precisiรณn la estructura molecular de los depรณsitos de amiloide; esta tรฉcnica se utiliza cada vez con mรกs frecuencia.
Una tรฉcnica llamada escaneo de amiloide sรฉrico P radiomarcado (SAP) estรก disponible en algunos centros en Europa que se especializan en amiloidosis. Esta prueba se utiliza para controlar y evaluar el grado de acumulaciรณn de depรณsitos de amiloide.
En personas en diรกlisis a largo plazo o con insuficiencia renal en etapa terminal, se pueden realizar pruebas de laboratorio que pueden analizar muestras de sangre u orina para detectar niveles elevados de proteรญna B2M.
En el caso de la amiloidosis AL, el diagnรณstico precoz es esencial para poder hacerse el tratamiento que es clave para la supervivencia y la recuperaciรณn de la calidad de vida de la persona afectada.
Debido a que la amiloidosis afecta muchos puede ser necesario que las personas afectadas sean consultadas por varios especialistas, mรกs comรบnmente un nefrรณlogo, cardiรณlogo o neurรณlogo. Los avances recientes en la terapia han hecho que el diagnรณstico temprano y preciso sea fundamental para que el paciente se beneficie por completo.
El tipo de tratamiento disponible depende del tipo de amiloidosis y del estado clรญnico del paciente.
En la amiloidosis AL, causada por cรฉlulas plasmรกticas anormales la quimioterapia hecha para erradicar esas cรฉlulas es el tratamiento adecuado.
El tratamiento mรกs utilizado son el Melfalรกn y la Dexametasona administrados por vรญa oral o el Melfalรกn en dosis altas administrado por vรญa intravenosa con trasplante autรณlogo de cรฉlulas madre. Ambos son igualmente efectivos, pero los tratamientos y los efectos secundarios son diferentes.
El melfalรกn en dosis altas con trasplante de cรฉlulas madre es un tratamiento complejo que a menudo implica una estadรญa en el hospital de 2 a 3 semanas y algunos meses de tiempo de recuperaciรณn adicional.
El uso de melfalรกn oral mensualmente es menos tรณxico, pero se asocia con un mayor riesgo de leucemia relacionada con el tratamiento.
Los medicamentos mรกs nuevos para el mieloma mรบltiple (otra enfermedad de cรฉlulas plasmรกticas anormales), como Velcade (bortezomib) o Revlimid (lenalidomida), tambiรฉn son muy efectivos en la amiloidosis AL y se ha demostrado que brindan un beneficio en pacientes con enfermedad recidivante (recidivante significa que la enfermedad vuelve despuรฉs de haber sido tratada). A menudo, estos medicamentos se incorporan al tratamiento inicial.
La combinaciรณn de Bortezomib, Cytoxan (ciclofosfamida) y dexametasona parece ser bien tolerada y efectiva.
Recientemente, las agencias reguladoras aprobaron la combinaciรณn de CyBorD y Daratumumab para el tratamiento de la amiloidosis AL y este es ahora el estรกndar de atenciรณn para pacientes con diagnรณstico nuevo.
El tratamiento especรญfico para cualquier individuo tiene que ser personalizado a su situaciรณn รบnica.
Los dos determinantes mรกs importantes de la supervivencia a largo plazo con AL son la presencia y el grado de afectaciรณn cardรญaca y la respuesta hematolรณgica al tratamiento.
La terapia de apoyo (tratamiento de la insuficiencia cardรญaca congestiva, atenciรณn a la nutriciรณn, tratamiento de la neuropatรญa autonรณmica, etc.) es muy importante. Como esta enfermedad es muy compleja se recomienda que el tratamiento se realice en un centro con experiencia en amiloidosis, o al menos que el paciente tenga una evaluaciรณn inicial en dicho centro, con comunicaciรณn continua durante el tratamiento con los mรฉdicos locales.
La amiloidosis TTR hereditaria se trata, si es posible, eliminando la fuente de producciรณn anormal de TTR. Como en muchos casos esta fuente es el hรญgado, el trasplante de hรญgado se realiza en pacientes cuidadosamente seleccionados cuya enfermedad no estรก demasiado avanzada. Los medicamentos Onpattro (Patisiran) y Tegsedi (Inoteresen) son medicamentos que โsilencianโ el gen TTR anormal y han sido aprobados por la Administraciรณn de Alimentos y Medicamentos (FDA) para el tratamiento de la amiloidosis ATTRv con neuropatรญa perifรฉrica. En 2019, la FDA aprobรณ Vyndaqel (Tafamidis Meglumine) para tratar la miocardiopatรญa (enfermedad cardรญaca) causada por ATTR (ATTR-CM).
Se recomienda asesoramiento genรฉtico para personas con amiloidosis hereditaria y sus familiares.
En la amiloidosis ATTRwt, la terapia es de apoyo, pero tanto para esta enfermedad como para la ATTR, se estรกn investigando nuevos tratamientos que puedan estabilizar la molรฉcula de transtiretina y, por lo tanto, prevenir la formaciรณn de amiloide.
En la amiloidosis AA el tratamiento de la enfermedad subyacente es el tratamiento indicado.
La amiloidosis AA se ha tratado exitosamente con el trasplante renal.
En 2015, la FDA autorizรณ el uso de un dispositivo mรฉdico llamado columna de afรฉresis de microglobulina beta 2 (Lixelle) para tratar la amiloidosis de microglobulina beta 2 relacionada con la diรกlisis. El dispositivo funciona eliminando la proteรญna beta 2m de la sangre.
Participar en un estudio de investigaciรณn puede ser beneficioso. El sitio en la red de Clinical Trials, desarrollado por los Institutos Nacionales de la Salud, proporciona informaciรณn sobre las investigaciones clรญnicas. Usted puede ver las investigaciones en el siguiente enlace: Clinicaltrials.gov.
Use el tรฉrmino ยซAmyloidosisยป para buscar los estudios disponibles. Recomendamos que comparta esta informaciรณn con los mรฉdicos para que analicen los estudios y determinen la indicaciรณn de la participaciรณn en algรบn estudio. (en inglรฉs)
Para obtener informaciรณn sobre los ensayos clรญnicos realizados en Europa, visite el siguiente enlace en la red: Clinicaltrialsregister.eu
Stoppini M, Bellotti V. Systemic amyloidosis: lessons from B2-microglobulin. J Biol Chem. 2015;290:9951-9958.
Gertz MA, Benson MD, Dyck PJ, et al. Diagnosis, prognosis, and therapy of transthyretin amyloidosis. J Am Coll Cardiol. 2015;66:2451-2466.
Mahmoud S, Palladini G, Sanchorawala V, Wechalekar A. Update on treatment of light chain amyloidosis. Haematologica. 2014;99:209-221.
Falk RH, Dubrey SW. Amyloid heart disease. Progress in Cardiovascular Diseases. 2010;52:347-361.
Comenzo RL. How I treat amyloidosis. Blood 2009;114:3147-57
Palladini G, Merlini G. Current treatment of AL amyloidosis. Haematologica 2009; 94:1044-1048.
Dember L. Amyloidosis-associated kidney disease. J. Am. Soc. Nephrol. 2006;17:3458-3471.
Gertz MA, Lacy MQ, Dispenzieri A, Hayman SR. Amyloidosis. Best Practice & Research Clinical Haematology. 2005; 18(4):709-727.
Gertz MA, Comenzo R, Falk RH, et al. Definition of organ involvement and treatment response in immunoglobulin light chain amyloidosis (AL): a consensus opinion from the 10th International Symposium on Amyloid and Amyloidosis. Am. J. Hematol. 2005;79:319-328.
Seldin DC, Anderson JJ, Sanchorawala V, Malek K, Wright DG, Quillen K, Finn KT, Berk JL, Dember LM, Falk RH, Skinner M: Improvement in quality of life of patients with AL amyloidosis treated with high dose melphalan and autologous stem cell transplantation. Blood.2004;104:1888-1893.
Skinner M, Sanchorawala V, Seldin DC, Dember LM, Falk RH, Berk JL, Anderson JJ, OโHara CJ, Finn KT, Libbey CA, Wiesman J, Quillen K, Swan N, Wright DG: High-dose melphalan and autologous stem-cell transplantation in patients with AL amyloidosis: an 8-year study. Annals Int Med.2004;140:85-93.
Benson M. The hereditary amyloidoses. Best Practice and Research Clinical Rheumatology. 2003;17: 909-927.
Park KI, Ourednik J, Ourednik V, et al. Global gene and cell replacement strategies via stem cells. Gene Ther. 2002;9:613-24.
Rocken C, Shakespeare A. Pathology, diagnosis and pathogenesis of AA amyloidosis. Virchows Arch. 2002;440:111-22.
Greenberg SM. Cerebral amyloid angiopathy and vessel dysfunction. Cerebrovasc Dis. 2002;13 (suppl 2):42-47.
Gertz MA, Lacy MQ, Dispenzieri A. Immunoglobulin light chain amyloidosis and the kidney. Kidney Int. 2002;61:1-9.
Jaikaran ET, Clark A. Islet amyloid and type 2 diabetes; from molecular misfolding to islet pathophysiology. Biochim Biophys Acta. 2001;1537:179-203.
Sanchorawala V, Wright DG, Seldin DC, et al. An overview of the use of high-dose melphalan with autologous stem cell transplantation for the treatment of AL amyloidosis. Bone Marrow Transplant. 2001;28:637-42.
Khan MF, Falk RH. Amyloidosis. Postgrad Med J. 2001;77:686-93.
Dobson CM. Protein folding and its links to human disease. Biochem Soc Sympos. 2001;68:1-26.
Adams D. hereditary and acquired amyloid neuropathies. J Neurol. 2001;248:647-57.
Saraiva MJ. Transthyretin amyloidosis: a tale of weak interactions. FEBS Lett. 2001;498:201-203.
Floege J, Schaffer J, Koch KM. Scintigraphic methods to detect beta2-microglobulin associated amyloidosis (Abeta2-microglobulin amyloidosis). Nephrol Dial Transplant. 2001;16 (suppl 4):12-16.
Walker LC, LeVine H. The cerebral proteopathies: neurodegenerative disorders of protein conformation and assembly. Mol Neurobiol. 2000;21:83-95.
El-Shanti HE. Familial Mediterranean fever. Saudi Med J. 2001;22:104-9.
Cunnane G. Amyloid precursors and amyloidosis in inflammatory arthritis. Curr Opin Rheumatol. 2001;13:67-73.
Plante-Bordeneuve V, Said G. Transthyretin related familiar amyloid polyneuropathy. Curr Opin Neurol. 2000;13:569-73.
AMYLOIDOSIS AWARENESS: For patients and their support network, including physicians, nurses and medical students. Amyloidosis Support Groups. March 2022. https://www.amyloidosissupport.com/AmyloidAware_Booklet.pdf Accessed Feb 14, 2023.
Basu A, Bogdan CA, Matute R. Dialysis-Related Beta-2m Amyloidosis. Medscape. Updated:Sept 21, 2022. Available at: https://emedicine.medscape.com/article/246542-overview Accessed Feb 14, 2023.
What is Amyloidosis? Boston University Amyloid Treatment & Research Program. https://www.bu.edu/amyloid/about/what/ Accessed Feb 14, 2023.
Amyloidosis. Mayo Foundation for Medical Education and Research. Aug 17, 2022. https://www.mayoclinic.com/health/amyloidosis/DS00431 Accessed Feb 14, 2023.
Ma C, Hong F, Yang S. Amyloidosis in Alzheimerโs Disease: Pathogeny, Etiology, and Related Therapeutic Directions. Molecules. 2022 Feb 11;27(4):1210. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8876037/ Accessed June 20, 2023.
Usted puede aprender mรกs sobre la amiloidosis en los siguientes sitios en la red:
Las siguientes fuentes de informaciรณn en inglรฉs tambiรฉn pueden ser de utilidad:
Cuando se tiene una enfermedad rara o poco frecuente es muy importante encontrar a un mรฉdico que tenga experiencia en el diagnรณstico y en el manejo. De forma general, se recomienda que las personas con enfermedades raras busquen ser atendidas en centros mรฉdicos universitarios o terciarios ya que es mรกs probable que los mรฉdicos que trabajan en estos centros hayan visto casos similares o tengan interรฉs en la investigaciรณn, ademรกs de que cuentan con equipos de mรบltiples especialistas que trabajan en conjunto.
NORD tiene una lista de centros de excelencia en enfermedades raras que incluye muchos de los mejores centros mรฉdicos y acadรฉmicos de los Estados Unidos. Recomendamos que los pacientes compartan esta informaciรณn con sus mรฉdicos para que sean referidos al centro mรกs adecuado y conveniente. Esta lista estรก en expansiรณn.
Los centros mรฉdicos que brindan diagnรณstico y tratamiento para la amiloidosis y realizan investigaciones y ensayos clรญnicos se pueden ubicar aquรญ en el enlace de la siguiente organizaciรณn: Amyloidosissupport.org
NORD y la Fundaciรณn MedicAlert se han asociado en un nuevo programa para brindar protecciรณn a pacientes con enfermedades raras en situaciones de emergencia.
Aprende mรกs https://rarediseases.org/patient-assistance-programs/medicalert-assistance-program/Asegurarse de que los pacientes y los cuidadores estรฉn equipados con las herramientas que necesitan para vivir su mejor vida mientras manejan su condiciรณn rara es una parte vital de la misiรณn de NORD.
Aprende mรกs https://rarediseases.org/patient-assistance-programs/rare-disease-educational-support/Este programa de asistencia, primero en su tipo, estรก diseรฑado para los cuidadores de un niรฑo o adulto diagnosticado con un trastorno raro.
Aprende mรกs https://rarediseases.org/patient-assistance-programs/caregiver-respite/